Регуляції ферментативної активності в клітині

Хімічні процеси в клітці протікають з великою швидкістю завдяки дії біологічних каталізаторів - ферментів або ензимів. Білкову частина ферменту називають апоферментом. Небілковий компонент, міцно пов`язаний, називають простетичної групою, слабо пов`язаний, обслуговуючий декілька ферментів - коферментом. До складу простетичної груп і коферментів входять метали (залізо, мідь, цинк), вітаміни та їх похідні. Ендоферменти функціонують в клітці, а екзоферменти виділяються з клітини або локалізуються в плазмалемме і діють зовні від неї.

Ферменти володіють специфічністю як до субстратів (Субстратна специфічність), так і до певних хімічних реакцій (специфічність дії). Назви ферментів зазвичай закінчуються суфіксом "аза", за винятком деяких загальноприйнятих назв, наприклад, пепсин, трипсин та інші. Назва, як правило, відображає природу субстрату (хітинази розщеплює хітин), або функцію ферменту (амінотрансфераза переносить аміногрупи), або ж те й інше разом (алкогольдегидрогеназа). Ферменти поділяють на 6 класів: 1) оксіредуктази - каталізують окислювально-відновні реакції, 2) трансферази - перенесення цілих атомних угруповань від одного з`єднання до іншого, 3) гідролази - розпад органічних сполук за участю води, 4) ліази - приєднання будь-якої атомної угруповання до органічних сполук або відщеплення від субстратів певної групи без участі води, 5) ізомерази - перетворення одних ізомерів в інші, 6) лігази або синтетази - синтез органічних сполук, що відбувається за участю АТФ з вико ванием енергії цієї кислоти.

Ферменти, що каталізують одну і ту ж реакцію і зустрічаються у одного організму, але різняться за своїми фізико-хімічними властивостями (наприклад, по електрофоретичної рухливості, отже, за молекулярною масою і заряду) називають ізоферментами або ізозімов. Наявність изоферментов дозволяє організмам краще пристосовуватися до мінливих умов зовнішнього середовища.

Відео: Регуляція транскрипції, lac оперон Ecoli

Каталозі здійснюється в результаті утворення фермент-субстратного комплексу, що призводить до зближення реагуючих молекул або створення напружених хімічних зв`язків шляхом їх розтягування. Субстрат повинен відповідати активного центру не тільки просторово, але і за розподілом зарядів, розташуванню груп атомів і так далі. Остаточна підгонка відбувається лише в процесі взаємодії субстрату з ферментом, зазнає при цій реакції конформаційні зміни. Продукти реакції відокремлюються від ферменту і молекули ферменту регенеруються. Завдяки своїй здатності регенеруватися, тобто повертатися до первісного стану, одна і та ж молекула ферменту може каталізувати великий обсяг перетворень.

Швидкість і спрямованість ферментативних реакцій в клітині залежить від кількості ферменту, температури і рН. Як будь-яка хімічна реакція, ферментативні реакції залежать від температури, що прийнято оцінювати величиною температурного коефіцієнта (Q10), який показує у скільки разів даний процес прискорюється при підвищенні температури на 10 Со. Оскільки ферменти є білками, то підвищення температури понад 35-40 З викликає їх часткову інактивацію, а подальше підвищення температури призводить вже до незворотної денатурації. У кожного ферменту є свій оптимум рН, при якому найкраще проявляється його активність. Це пов`язано з тим, що рН впливає на заряд функціональних груп ферменту, що складають його активний центр, а від заряду залежить можливість утворення фермент-субстратного комплексу.

Відомі такі механізми внутрішньоклітинної регуляції функціонування ферментів:

1. метаболітного регуляція. Вона відбувається в результаті зміни концентрації метаболітів і не зачіпає активність або число ферментних молекул. Розрізняють регуляцію в місцях розгалуження шляхів обміну речовин і регуляцію за принципом зворотного зв`язку. У першому випадку ферменти конкурують за один і той же субстрат і вибір шляху визначається концентрацією загального для конкуруючих ферментів субстрату і ступенем спорідненості ферменту до субстрату. Під зворотним зв`язком розуміється вплив більш пізнього члена ланцюга взаємопов`язаних реакцій на більш ранній.

2. Ферментна регуляція. При цьому типі регуляції змінюється активність ферментів. Зміна ферментативної активності може здійснюватися кількома шляхами: а) Неруйнівна або необоротне перетворення неактивних попередників ферментів - зімогенов в активні ферменти. Наприклад, b-амілаза інактивована в запасающих клітинах ендосперму насіння злаків через з`єднання з запасними білками за допомогою дисульфідних зв`язків (-S-S-). До початку проростання насіння з живих клітин алейронового шару в ендосперм надходять речовини, що руйнують дисульфідні зв`язки. Активована b-амілаза бере участь в гідролізі запасного крахмала- б) Зміна активності ферменту під впливом ефекторів. Зв`язуючись з ферментом, ефектори можуть підвищувати його активність - це позитивні Ефектори - активатори або зменшувати її - це негативні ефектори - інгібітори. Еффектор може впливати на активність ферменту, взаємодіючи з активним центром (ізостеричний ефект) або змінюючи конформацію ферментної молекули в результаті зв`язування з її аллостерическим центром (аллостерічеський ефект). Ізостеричний ефект відбувається в тому випадку, коли ефектор і субстрат схожі за своєю будовою і конкурують один з одним за активний центр. Такий тип інгібування називають конкурентним інгібуванням.

3. Генна регуляція. В цьому випадку змінюється кількість ферментних молекул в клітці через включення або виключення синтезу ферментів. Регулюючі чинники діють на ДНК, РНК або рибосоми.

Відео: Регуляція транскрипції

4. Мембранна регуляція. Розрізняють контактну і дистанційну мембранну регуляцію активності ферментів. Контактна регуляція - зв`язування ферментів з мембранами або їх звільнення змінює їх активність. Дистанційна мембранна регуляція активності ферментів здійснюється непрямим шляхом в результаті транспорту через мембрани субстратів і коферментів, видалення продуктів реакції, іонних і рН зрушень в компартментах клітини.

Поділися в соц мережах:

Увага, тільки СЬОГОДНІ!

Схожі